文／白壽雄
我開始接觸蛋白激酶是在1972年，那時我在德國Max-Planck Institute for Molecular Genetic進修，我的教授Manfred Schweiger研究團隊主要在研究T7噬菌體的基因表現，我們在研究中發現在用放射磷作標識研究時，在SDS Page上常發現許多大腸桿菌蛋白被磷酸化，因此我們懷疑T7噬菌體可能有Protein Kinase基因，在後續的研究中果然證明有Protein Kinase。在那個時代在噬菌體發現蛋白質是很重要的發現，我們把成果請我的教授Manfred Schweiger的老師在洛克斐勒大學任教之諾貝爾獎的Fretiz Lipman教授指導，他覺得是一個重大成果就立刻推薦到Proceeding National Academy Science刊登發表(PNAS 71(2) 586-589, 1974)。
T7蛋白激酶基因在0.7位置，分子量42,000，我接著用大腸桿菌大量表現T7蛋白激酶，並純化，研究其特性。最後我也以Invitro方法在試管內以T7含蛋白激酶的基因合成T7蛋白激酶，可能是第一次在試管內證明可以合成蛋白激酶(分別發表於Euro. J. Biochem 55. 299-304，1975和Euro. J. Biochem 55. 305-314， 1975)。
在德國期間，我先後亦發表笠藻中的蛋白激酶(Protein kinase of Acetabularia, Protoplasma 85. 209-218, 1975)和Dictyostelium discoideum AX-2的激酶(BBA. 567(2) 339-346, 1979)。
在1975年代很少蛋白激酶的文獻報告，但進入二十世紀後基因生物科技和分子生物學的進步，Protein Kinase在生物及疾病內所扮演的角色研究大大進展，因此每年相關的文獻非常的多，這可由Google Scholar自1900年開始每25年的蛋白激酶的數目數可以了解在生物學及醫藥科技的進展狀況得到驗證，如表一。
年代 數目 成長百分比(%)
1900~1925 667
1900~1950 862129.24
1900~1975 2,700313.23
1900~1980 6,760250.37
1900~1985 15,700198.82
1900~1990 30,900228.66
1900~1995 72,900235.92
1900~2000 429,000588.48
1900~2008 457,000106.53
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由上表可以得知Protein kinase的發展是在最近的10年。
Protein Kinase是一類磷酸轉移酶，其作用是將ATP的r-磷酸基轉移到基質特定的胺酸殘基上，使用磷酸化，其反應式如下：
蛋白激酶
蛋白質＋ATP 蛋白質－O－P＋ATP
目前蛋白激酶可分為五類，其中大部份為第一、第二類激酶
項次
激酶名稱
磷酸基受體(基質)
1
蛋白絲胺酸／蘇胺酸激酶
絲胺酸／蘇胺酸羥基
2
蛋白酪胺酸激酶
酪胺酸的酚羥基
3
蛋白賴／精胺酸激酶
咪唑環、胍基、ε-胺基
4
蛋白半胱胺酸激酶
巰基
5
蛋白天冬胺酸／麩胺酸激酶
酰基
另外，亦有分類為PKC-α、PKC-β、PKC-γ三類。
有些蛋白激酶在催化反應需依賴第二信使環核苷酸cAMG、cGMP。
如以Signal transduction圖示，就有五種蛋白激酶參與作用：
目前已初步已完成對人體細胞活動主要的蛋白激酶的圖譜，這對開發治療癌症等疾病的下一代藥物提供非常有價值的資訊。目前已確定的大類蛋白激酶基因約518個，約佔Eukarydtic Cell基因的1.7%，這些蛋白激酶非常有價值的資訊。因為人體細胞蛋白質中有30%受到蛋白激酶的控制，蛋白激酶幾乎涵蓋所有細胞功能的不同程度作用，特別在：一、細胞之間和細胞內部信號之傳遞
二、協調細胞分裂之複雜過程
可見蛋白激酶所扮演的重要角色，目前發現蛋白質激酶活性過高，可能是一些癌症誘發的原因。
總之蛋白激酶無論在細胞生物學基礎研究或疾病診斷、治療、藥物開發領域，特別蛋白激酶抑制劑息息相關，亦就是目前全球學術界或藥廠積極開發的標靶藥物，應是學生命科學者，特別我們學藥的人所重視關注的一類酵素。